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蛋白免疫印迹（ Western Blot）从基本原理到实践操作步骤！

探寻生命奥秘，蛋白免疫印迹（Western Blot）如一把生物学解码器，为我们揭示蛋白质的神秘面纱。它的原理简单而玄妙，通过电泳分离、传递和检测蛋白质，将微观的生命活动呈现在实验室的荧屏上。今天小编带大家学习蛋白免疫印迹western blot的基本原理和实践操作，赶紧码住！

简介

免疫印迹，又被称为蛋白质印迹（Western blot，WB），是一种复合性的免疫学检测技术。该方法通过利用SDS-PAGE技术，在生物样本中将蛋白质分子根据其分子量在凝胶上进行分离，随后通过电转移的方式将这些蛋白质转移到固相膜上。固相膜上的蛋白质充当抗原，与相应的抗体发生免疫反应，接着与酶标记的第二抗体发生反应。最终，通过底物显色或荧光成像等手段，检测电泳分离的特异性目的基因表达的蛋白质。

该技术被广泛应用于研究基因在蛋白质水平的表达、检测抗体活性以及早期诊断疾病等多个领域。

实验原理

蛋白质免疫印迹法，即Western Blot，基本原理涉及通过PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）对蛋白质样品进行分离，随后将其转移至固相载体，如硝酸纤维素薄膜（NC膜）或PVDF膜。固相载体以非共价键方式吸附蛋白质，同时能够保持电泳分离的多肽类型及其生物学活性的不变性。

在该过程中，固相载体上的蛋白质或多肽被作为抗原，与相应的抗体发生免疫反应，随后与酶或同位素标记的第二抗体发生反应。最终，通过底物显色或放射自显影等手段，实现对电泳分离的特异性目的基因表达的蛋白成分的检测。

这一方法的关键在于其能够通过将蛋白质固定在固相载体上并与特异性抗体相互作用，从而实现对目标蛋白的高灵敏度和高特异性检测。这种分析手段在研究蛋白质表达和功能、抗体诊断以及生物医学研究中发挥着重要的作用。

应用

(1) 从蛋白质混合物中检出目标蛋白质；

(2) 定量或定性确定细胞或组织中蛋白质的表达情况；

(3) 用于蛋白质-蛋白质、蛋白质-DNA、蛋白质-RNA相互作用后续分析；

实验流程

WB常规实验流程

步骤：

一、试剂准备

二、蛋白样品制备

三、蛋白含量的测定

四、SDS - PAGE电泳

五、转膜

六、免疫反应

七、化学发光，显影，定影

八、凝胶图象分析

实验准备

实验材料：蛋白质样品。

试剂、试剂盒：裂解液 PBS G 250考马斯亮蓝溶液 NaCl SDS上样缓冲液 电泳缓冲液 转移缓冲液 丽春红染液 封闭液 TBST TBS 洗脱抗体缓冲液 显影液 定影液 抗体 化学发光试剂。

仪器、耗材：高压锅 玻璃匀浆器 高速离心机 分光光度仪 -20℃低温冰箱 垂直板电泳转移装置 恒温水浴摇床 多用脱色摇床。

实验步骤

一、蛋白样品的制备

1.单层贴壁细胞总蛋白的提取：

①去除培养液，并将培养瓶倒扣在吸水纸上，确保吸水纸充分吸取残余培养液（或者将瓶直立放置片刻，使残余培养液流至瓶底，然后用移液器吸取）。

②向每个培养瓶中加入3 ml 4℃预冷的PBS（0.01 M pH 7.2～7.3）。轻轻摇晃培养瓶进行1分钟的细胞洗涤，然后弃去洗液。重复上述步骤两次，总共进行三次洗涤以去除培养液。将PBS弃净后，将培养瓶放置于冰上。

③在冰上，向每瓶中加入1 ml裂解液，并加入10 μl PMSF（100 mM）。摇匀混合。（PMSF应在无结晶的情况下摇匀再与裂解液混合。）

④向每个培养瓶中加入400 μl含PMSF的裂解液，放置于冰上裂解30分钟。为确保细胞充分裂解，要经常来回摇动培养瓶。

⑤裂解完成后，迅速用干净的刮棒将细胞从培养瓶的一侧刮下（动作迅速），然后用枪将细胞碎片和裂解液转移到1.5 ml 离心管中。整个操作最好在冰上进行。

⑥在4℃下进行12000 rpm离心5分钟（提前开启离心机进行预冷）。

⑦将离心后的上清分装至0.5 ml 离心管中，迅速转移到-20℃保存。

2.组织中总蛋白的提取：

①取少量组织块并置于1～2 ml 匀浆器的球状部位，使用清洁的剪刀将组织块彻底剪碎。

②向匀浆器中加入400 l含有PMSF的单一去污剂裂解液，进行匀浆。随后将匀浆器置于冰上。

③过几分钟后，再次进行碾磨，然后再次放置于冰上。这个过程需要重复几次，以确保组织块充分碾碎。

④裂解30分钟后，使用移液器将裂解液转移至1.5 ml 离心管中。随后，在4℃下进行12000 rpm离心5分钟，将上清液分装至0.5 ml 离心管中，并存放于-20℃。

3.加药物处理的贴壁细胞总蛋白的提取：

①将培养液转移至1.5 ml 离心管中，进行2500 rpm 离心5分钟。

②丢弃上清液，加入4 ml 冷却至4℃的PBS，并轻轻使用枪进行吹洗，然后再次进行2500 rpm 离心5分钟。丢弃上清液后，用PBS重复洗涤一次。

③使用枪将细胞洗净后，向每个培养瓶中加入含有PMSF的100 μl裂解液，并进行在冰上的裂解，持续30分钟。在裂解过程中，要定期轻轻弹动以确保细胞充分裂解。

④将裂解液与培养瓶中的裂解液混合后，在4℃下进行12000 rpm离心5分钟。

⑤将离心后的上清液分装至0.5 ml 离心管中，并迅速放置于-20℃保存。

二、蛋白含量的测定

（1） 制作标准曲线

①制备BSA溶液：

从-20℃取出1 mg/ml BSA，并在室温下融化，备用。

②准备离心管组：

取18个1.5 ml 离心管，按3个一组进行分组，并为每组分别标记为0 μg，2.5 μg，5.0 μg，10.0 μg，20.0 μg，40.0 μg。

③添加试剂：

根据以下表格，在各个离心管中加入相应的试剂。

④混匀步骤：

将混合后的样品在室温下放置2分钟，以确保样品充分混合。

⑤比色分析：

使用生物分光光度计（Bio－Photometer，Eppentoff）进行比色分析。

将混匀后的样品分别加载到生物分光光度计的测量室。

通过设定合适的波长，测量吸光度，并记录相应的数据。

（2） 检测样品蛋白含量

①准备考马斯亮蓝溶液：

取足量的1.5 ml 离心管，每管加入1 ml 4℃储存的考马斯亮蓝溶液。在室温下放置30分钟，使其充分与蛋白发生反应。

②制备空白样品：

取一管考马斯亮蓝，加入0.15 mol/L NaCl溶液100 μl。混匀后放置2分钟，作为空白样品。将空白倒入比色杯中，按照标准曲线程序下进行测量。

③清洗比色杯：

弃空白样品，用无水乙醇清洗比色杯2次（每次0.5 ml），然后用无菌水洗一次。

④测量样品：

取一管考马斯亮蓝，加入95 μl 0.15 mol/L NaCl NaCl溶液和5 μl待测蛋白样品。混匀后静置2分钟，倒入扣干的比色杯中，按照标准曲线程序下进行测量。

注意事项：

在每次测量样品之前，都要用无水乙醇清洗比色杯2次，然后用无菌水洗一次。

可以同时混合多个样品再一起测，以提高效率。测得的结果即为5 μl样品所含的蛋白量。

三、SDS - PAGE电泳

(1) 清洗玻璃板：

①一只手扣紧玻璃板，另一只手蘸点洗衣粉轻轻擦洗。

②两面都擦洗过后用自来水冲，再用蒸馏水冲洗干净后立在筐里晾干。

(2) 灌胶与上样：

① 将玻璃板对齐后放入夹中卡紧，然后垂直卡在架子上准备灌胶。操作时要使两玻璃对齐，以免漏胶。

② 配制10%分离胶，加入TEMED后摇匀即可灌胶。灌胶时，可用10 ml 枪吸取5 ml 胶沿玻璃放出，待胶面升到绿带中间线高度时即可。加一层水，液封后的胶凝固更快。

③当水和胶之间有一条折射线时，说明胶已凝。等3 min 使胶充分凝固，然后倒去胶上层水并用吸水纸将水吸干。

④配制4%的浓缩胶，加入TEMED后灌胶。将剩余空间灌满浓缩胶，然后插入梳子。灌胶时胶要沿玻璃板流下，插梳子时梳子要水平。胶凝固时要在两边补胶，待浓缩胶凝固后，将梳子轻轻拔出。

⑤用水冲洗一下浓缩胶，将其放入电泳槽中。小玻璃板面向内，大玻璃板面向外，若只跑一块胶，那槽另一边要垫一块塑料板，有字的一面面向外。

(3) 上样：

①测完蛋白含量后，计算含50 μg蛋白的溶液体积即为上样量。取出上样样品至0.5 ml 离心管中，加入5×SDS 上样缓冲液至终浓度为1×。

②上样前要将样品于沸水中煮5 min使蛋白变性。

③加足够的电泳液后，用微量进样器贴壁吸取样品，将样品吸出不要吸进气泡。将加样器针头插至加样孔中缓慢加入样品。

(4) 电泳：

电泳时间一般为4～5小时，电压为40 V或60 V。电泳至溴酚兰刚跑出即可终止电泳，准备进行转膜。

四、转膜

(1) 膜的准备：

①戴手套，准备6张直径为7.0～8.3 cm的滤纸和1张直径为7.3～8.6 cm的硝酸纤维素膜。

②将硝酸纤维素膜浸泡于水中2小时，使用镊子捏住膜一侧轻轻放入水中，确保膜浮在水表面，避免形成气泡层。

③将浸过水的膜取出晾干备用。手上的蛋白容易污染膜，因此切滤纸和膜时务必佩戴手套。

(2) 转膜装置的准备：

①在搪瓷盘中放入转膜用夹子、两块海绵垫、一支玻棒、滤纸和浸过的膜。

②将夹子打开，使黑色一面保持水平。在上面垫一张海绵垫，用玻棒反复擀几次以排除气泡，一手擀另一手要压住垫子以保持固定。在垫子上叠放三层滤纸，用玻棒擀去其中的气泡。

(3) 胶的处理：

①将玻璃板撬掉，小心撬除小玻璃板，刮去浓缩胶，注意避免刮破分离胶。

②将分离胶盖在滤纸上，用手调整使其对齐，用玻棒擀去气泡。将膜盖在胶上，确保盖满整个胶，并排除气泡。

③在膜上盖3张滤纸并去除气泡。最后盖上另一块海绵垫，擀几下后合上夹子。整个操作在转移液中进行，不断擀去气泡。确保膜两边的滤纸不相互接触，以避免短路。转移液含甲醇，操作时要戴手套，保持实验室通风。

(4) 电转移：

①将夹子放入转移槽中，确保夹子的黑色一面对着槽的黑面，夹子的白色一面对着槽的红面。槽的一侧放置冰块来降温，因为电转移会产生热。

②电转移一般使用60 V转移2小时或40 V转移3小时。

(5) 膜的染色：

①转移完成后，将膜用1×丽春红染液染5分钟，使用脱色摇床摇动。

②用水冲洗去没染上的染液，观察膜上的蛋白。将膜晾干备用。

五、免疫反应

(1) 封闭和初步洗膜：

①将转膜用TBS（三倍体积）从底部向上浸湿。

②移至含有封闭液的平皿中，室温下在脱色摇床上摇动1小时。

(2) 一抗处理：

①将一抗用TBST稀释至适当浓度，准备好在1.5 ml 离心管中。

②在实验台面上撕下适当大小的保鲜膜，并用水浸湿四角，使其平整。

③将抗体溶液均匀涂抹在保鲜膜上。

④从封闭液中取出膜，用滤纸吸去残留液后，将膜蛋白面朝下放在抗体液上。

⑤轻轻掀动膜的四角以排出残留气泡。

⑥在室温下孵育1～2小时后，用TBST在脱色摇床上洗两次，每次10分钟。

⑦再用TBS洗一次，10分钟。

(3) 二抗处理和最终洗膜：

①用类似的步骤准备二抗稀释液。

②将二抗溶液均匀涂抹在膜上，室温下孵育1～2小时。

③用TBST在脱色摇床上洗两次，每次10分钟。

④再用TBS洗一次，10分钟。

⑤进行化学发光反应。

六. 化学发光，显影，定影

(1) 混合试剂与膜接触：

①在保鲜膜上等体积混合试剂A和B。

②等待1分钟，将膜蛋白面朝下与混合液充分接触。

③过1分钟，将膜移到另一张保鲜膜上，去尽残液，包好，并放入X-光片夹中。

(2) 显影与定影：

①在暗室中，将1×显影液和定影液分别加入塑料盘中。

②在红灯下取出X-光片，使用切纸刀剪裁适当大小（比膜的长和宽均需大1 cm）。

③打开X-光片夹，将X-光片放在膜上，一旦放上，不能移动，关上X-光片夹，开始计时。

④根据信号强弱调整曝光时间，通常为1分钟或5分钟，也可选择不同时间多次压片，以达到最佳效果。

⑤曝光完成后，打开X-光片夹，迅速浸入显影液中显影。待出现明显条带后，立即终止显影。显影时间一般为1～2分钟（20～25℃）。温度较低时需适当延长显影时间。

⑥显影结束后，将X-光片浸入定影液中，定影时间一般为5～10分钟，以胶片透明为止。

⑦用自来水冲去残留的定影液后，室温下晾干。

注意事项：显影和定影时移动胶片时，尽量拿胶片一角，避免手指甲划伤胶片，以免影响结果。

七、 凝胶图象分析

使用凝胶图像处理系统对蛋白免疫印迹实验的胶片进行扫描或拍照，以进行目标带的分子量和净光密度值的分析。

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知识分享：SDS-PAGE的配制及电泳

实验原理

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳技术首先在1967年由Shapir0建立，其原理：聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺(简称Acr)和交联剂N，N’一亚甲基双丙烯酰胺(简称Bis)在催化剂过硫酸铵(APS)，N，N，N’，N’四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交联形成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。

丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。SDS是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。因此，各种蛋白质 SDS复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，只是分子量的函数。这种电泳方法称为SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(简称SDS-PAGE)。由于SDS-PAGE可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么 SDS-PAGE后，就只出现一条蛋白质区带。SDS-PAGE可分为圆盘状和垂直板状、连续系统和不连续系统。本实验采用垂直板状不连续系统。所谓“不连续”是指电泳体系由两种或两种以上的缓冲液、pH和凝胶孔径等所组成。

实验材料

(一)试剂

1、30%丙烯酰胺混合液(Acr:Bis 为 29:1) 称取丙烯酰胺(Acr ) 29g 及甲叉丙烯酰胺(Bis ) 1.0g ,用 去离子水溶解并稀释至 100ml ,贮棕色瓶中于 4℃保存,可用一个月。

2、1.5mol/L pH8.8 Tris-HCl缓冲液 取 1mol/L HCL溶液 48ml 、三羟甲基甲烷(Tris ) 36.6g ,加双蒸馏水 至 80ml 使其溶解,调 pH 至 8.8,然后用双蒸馏水稀释至 100ml ,置棕色瓶中, 4℃贮存。

3、1.0mol/LpH6.8Tris-HCl缓冲液 取 1mol/L HCL溶液 48ml , Tris5.98g , 加双蒸馏水至 80ml , 调 pH6.8, 用双蒸馏水稀释至 100ml ,置棕色瓶中, 4℃贮存。

4、Tris-甘氨酸电泳缓冲液 称取 Tris 6g、 甘氨酸 28.8g , 加蒸馏水 850ml , 调 pH 至 8.3, 加蒸馏水到 1000ml , 4℃贮存。用时可做 10倍稀释。

5、10% 过硫酸铵(AP )(6)四甲基乙二胺(TEMED )或 β-二甲基氨基(DMAPN )。

6、10%SDS(十二烷基磺酸钠) 称取 SDS 10g,加蒸馏水 100ml 使其溶解。

7、四甲基乙二胺(TEMED )

8、上样缓冲液 取 1.0mol/LpH6.8Tris-HCl缓冲液 6.25ml ,蔗糖 10g , SDS 2.3g, 1g/L溴酚蓝 10ml ,加 蒸馏水溶解,混合至 100ml。

9、考马斯亮蓝染色试剂 考马斯亮蓝 R250染色液:浓度为 2.5g/L,用甲醇∶醋酸∶蒸馏水 =5∶ 1∶ 5的溶 液配制(V/V)。

10、脱色液:取冰醋酸 7.5ml 、甲醇 5ml ,加蒸馏水至 100ml。

11、蛋白质分子量标志物 市售中分子量蛋白质分子量标志物。也可选择 5种以上的已知分子量蛋白质自 行配制,注意其分子量分布要能满足需要,各种蛋白质的浓度基本相等。

(二)仪器

圆盘电泳槽(或垂直板电泳槽)、稳压稳流电泳仪 、脱色摇床。

SDS-PAGE蛋白质电泳步骤

将收集的各样品加入等体积的2×SDS-PAGE Loading Buffer，煮沸裂解5min，冰浴2min，12,000rpm离心10min，取上清-20℃保存备用。

1）按照电泳装置的使用说明，装好洁净干燥的玻璃板。

2）分离胶的制备

按下列成分配制10mL 12%分离胶：

ddH2O

30%丙烯酰胺混合液

1.5MTris(pH8.8)

10%SDS

10%过硫酸铵

TEMED

总体积

3.3 mL

4.0 mL

2.5ml

0.1ml

0.1ml

0.004ml

10 mL

各成分加入后迅速旋涡混匀，用微量移液器将其小心地注入准备好的玻璃板间隙中，并为积层胶留出足够空间。轻轻在顶层加入一薄层水封顶，以防止空气中的氧对凝胶聚合的抑制作用。凝胶聚合完成后，倒掉覆盖的水层，用水清洗凝胶顶部数次，用滤纸吸干凝胶顶端的水。

3）积层胶的制备

按下列成分配制2mL 5%的积层胶：

ddH2O

30%丙烯酰胺混合液

1.0M Tris(pH6.8)

10%SDS

10%过硫酸铵

TEMED

总体积

1.4mL

0.33ml

0.25mL

0.02mL

0.02mL

0.002mL

2mL

各成分加入后迅速旋涡混匀，用微量移液器将其灌注到分离胶上，灌满后小心插入加样梳，尽可能避免产生气泡。

4）待积层胶凝固后，小心拔下梳子。

5）将凝胶固定于电泳装置上，加入足量的1×Tris-甘氨酸电泳缓冲液，在加样孔中分别加入20μL各样品。

6）样品在积层胶中电泳时，使用80V电压，待溴酚蓝带进入分离胶后，将电压升至120V，继续电泳直至溴酚蓝带到达分离胶的底部且开始泳出胶底面，关闭电源。

7）卸下凝胶，将其浸泡在至少5倍体积的考马斯亮蓝R-250染色液中，置水平摇床上室温染色至少4h，之后取出染色的凝胶并回收染液，以备再用，将凝胶浸泡于考马斯亮蓝脱色液中，在水平摇床上脱色4-8h，其间更换脱色液3-4次，直至凝胶脱色到条带清晰为止，观察记录结果并拍照。

注意事项

1、做胶：防止漏胶、进气泡以及花胶（水封、插梳子和拔梳子）。

2、加样：两边加loading，加样量一样，加样时间要尽量短，以免样品扩散。

3、电泳：将胶夹好放于电泳槽中，加电泳buffer（内外面不能联通），将电压调到90V开始电泳。

4、本法也适合于其他生物样品中蛋白质的分析。上样量不宜过大,否则会出现过载现象。尤其是考马斯亮 蓝 R250染色, 在蛋白质浓度过高时, 染料与蛋白质的氨基 (-NH) 形成的静电键不稳定, 其结合不符合 Beer 定律,使蛋白质量不准确。

5、Acr 和 Bis 有神经毒性,可经皮肤、呼吸道等吸收,故操作时要注意保护。

实验室摇床竟然有几十种！它们之间有何区别？

实验室摇床又叫振荡器培养箱，是一种多用途的生化仪器，应用于对温度和振荡频率有较高要求的实验，比如细菌培养、生化反应、发酵、酶的组织和研究等等。适用植物、生物、微生物、遗传、环保、医药、化工等领域。

摇床的种类非常繁多，搜科采购管家查阅摇床分类的有关资料，发现摇床分类竟有几十种之多！有常温摇床、恒温摇床、培养摇床、大容量摇床等等，简要摘录如下：

1. 常温摇床：

常温摇床包括：小型摇床、脱色摇床。其中脱色摇床又有：转移脱色摇床、翘板式脱色摇床、波浪式脱色摇床、往复式振荡摇床、往复式调速多用摇床、往复回旋振荡器、回旋式振荡器、多用途旋转摇床、圆周式震荡摇床等。

2. 恒温摇床：

恒温摇床具有温度控制功能，它包含以下几个子类：台式恒温振荡器、冷冻振荡器摇床、加热振荡器、气浴恒温摇床、数显水浴摇床、水浴恒温摇床、数显恒温摇床、大振幅大容量振荡器摇床、变频大型双层恒温摇床、新型精密经济型恒温摇床等。

注意：这里要区分一些叫法。有些人将温度范围5-60℃的摇床称为“恒温摇床”，而将带有制冷功能的摇床称为“全温摇床”，采购人员在与客户沟通时，不要仅凭名称去推荐产品，一定要详细的问清需求和参数，以免搞错。通常，带有制冷功能的摇床的价格会是普通恒温摇床（室温摇床）的2~3倍。

3. 培养摇床：

振荡培养摇床、全温培养摇床、恒温摇床、细胞培养摇床、变频恒温培养摇床、振荡摇床培养箱、水平摇床培养箱。智能控制小型台式摇床、智能控制高精度小型台式恒温摇床、智能控制高精度大型全温光照恒温摇床、智能控制高精度恒温摇床、智能控制高精度双层恒温摇床。

4. 其他种类的摇床：

微量振荡器摇床、粉剂溶解器摇床、旋转仪摇床、小型微孔板振荡摇床、大振幅大容量振荡器摇床、大容量往复式普通摇床、大振幅大容量（光照）振荡器摇床、通用摇床、万向摇床、三层摇床、双层摇床、双层摇瓶机、二维摇床、三维摇床等。

这么多种类的摇床虽然让人眼花缭乱，但仔细查看就会发现，这些摇床大致可以按三个维度去划分，按温度分、按振荡方式分、按摇床容积分。

按温度分有常温及恒温摇床，前面我们已经介绍过了，来看一下按振荡方式有哪几种：

往返式振荡：利用惯性对样品进行振荡，这种方式比较适合粘稠度较高的液体。

回旋振荡：也叫圆周振荡，是指在水平面上360度旋转振荡，液体呈漩涡状，能够达到均匀混合的效果。

双功能振荡：即回旋振荡和往返式振荡的结合。

按摇床的容积分类就更好理解了，有小型摇床、大容量摇床，还可以按层数和样品排布方法分为：单层摇床、双层摇床、三层摇床、二维摇床、三维摇床等。

了解了这些分类维度，其实您选择摇床的时候就容易多了。根据要混合的样品的种类考虑几个问题：样品振荡的时候需要加热或制冷吗？样品的浓度更适合哪种振荡方式？一次实验需要做多大量的样品混合，需要大容量或者多层的摇床吗？几个问题筛选下来，可选择的范围就大大缩小了。然后再按照参数、型号、品牌等因素去选择适合的仪器。